Colágeno, a proteína que está na moda

 

Utilizado, principalmente, em tratamentos estéticos com a promessa de auxiliar na diminuição da flacidez e da celulite, o colágeno definitivamente está na moda. As mulheres estão cada vez mais em busca de tratamentos que deixem uma aparência mais bonita e saudável. Mas o colágeno não atua somente aí, há um aumento no interesse da indústria de alimentos pelo colágeno e gelatina devido às suas propriedades, tais como: agentes espumantes, estabilizantes coloidais, formadores de películas biodegradáveis, agentes microencapsulantes, como a tendência de substituir o material sintético pelo natural. Além de explorar diversos tipos de bioativos, agentes antimicrobianos, antioxidantes e anti-hipertensivos. Em alimentos, podemos perceber a presença de colágeno nas  barras de cereais diet, no queijo prato, como substituto de gordura, dentre outros alimentos

É uma proteína abundante no corpo humano, representando cerca de 30% de toda a proteína que temos. É formada por diversos tipos de aminoácidos. Tem como função principal dar sustentação às células, mantendo-as unidas e impedindo a deformação dos tecidos. É ele quem faz com que a pele fique lisinha e sem flacidez.

CINCO BENEFÍCIOS DO COLÁGENO
1 – Estimula o metabolismo de células da pele
2 – Pode auxiliar na diminuição da flacidez e celulite
3 – Existem benefícios da suplementação de colágeno para atletas com dores articulares e prevenção de lesões articulares
4 – Auxilia como coadjuvante em dietas de emagrecimento
5 – Fortalece cabelos e unhas

Acredita-se que o colágeno auxilia na prevenção da flacidez após o emagrecimento. Estudos demonstram que o uso de suplementação de colágeno em mulheres idosas com baixo consumo de proteínas, auxiliou a adequação do consumo proteíco e, com isso, ocasionou na perda de peso. Vale ressaltar que apenas incluir o colágeno na alimentação não ocasionará a perda de peso. É preciso aliá-lo a uma alimentação equilibrada.

É indicado principalmente para mulheres com mais de 30 anos. Elas possuem uma quantidade menor de musculatura no corpo, o que faz com que o depósito de colágeno seja menor. A síntese de colágeno diminui após os 30 anos. Além da idade, outros fatores podem comprometer a produção da substância: tabagismo, excesso do sol e deficiência alimentar dos nutrientes necessários para síntese do colágeno (vitamina C, zinco, silício, cobre e manganês).

É contraindicado, porém, para pessoas com consumo elevado de proteínas e pacientes com doenças renais. Também não é recomendado para gestantes e lactantes. Só deve ser utilizado como complemento alimentar com um objetivo específico, quando orientado por um profissional da saúde.

Na indústria alimentícia o aumento do interesse pelas fibras de colágeno e colágeno em pó em alimentos ocorreu devido às suas propriedades mecânicas, à capacidade de absorção de água, ao potencial gelificante, estabilizante e como biomaterial. Esse interesse está relacionado ao seu teor proteico, às maiores concentrações de proteínas e às frações de proteínas solúveis e insolúveis. Assim, a fim de desenvolver produtos com propriedade de textura desejada, tais como dureza e suculência, é necessário equilibrar fatores como a relação proteína solúvel/ insolúvel, o tamanho da partícula do colágeno e otimizar as variáveis de processo como o pH, temperatura e adição de sal34. Tal proteína apresenta potencial como emulsificantes em produtos alimentares em pH ácido, devido ao seu alto valor de pI (6,5-8,5), quando comparado com outros emulsificantes proteicos (soja, caseína e proteína do soro)

No mercado, são comercializados colágeno em cápsula, em líquido e em pó. O mais recomendado é o hidrolisado, que será rapidamente absorvido pelo organismo (pois é “pré-digerido”). É importante buscar versões que sejam livres de açúcar e que também contenham outros precursores do colágeno, como o silício e a vitamina C.

A maioria das marcas de colágeno em cápsulas possui apenas 1g da proteína. São necessárias, no entanto, 10 cápsulas ao dia. Desta forma, é mais prático utilizar o colágeno hidrolisado em pó. Uma colher de sopa por dia é suficiente.

Fonte: TuaSaude
Livro: Química de Alimentos

Postagem da Aluna Ana Isabela Costa

Read More

As Lipoproteínas

 lipoproteína consiste em um conjunto composto por proteínas e lipídeos, organizados de modo a facilitar o transporte dos lipídeos pelo plasma sanguíneo.

A estrutura básica das lipoproteínas é idêntica, variando somente de tamanho e proporção entre os seus componentes. A fração proteica é composta por apoproteínas, enquanto que a parte lipídica é formada por colesterol, triglicerídeos e fosfoglicerídeos. De acordo com as suas características físico-químicas são divididas em: quilomícrons, VLDL (lipoproteína de muito baixa densidade), LDL (lipoproteína de baixa densidade) e HDL (lipoproteína de alta densidade).

Quilomícronsa

Consistem em moléculas grandes de lipoproteínas sintetizadas pelas células do intestino, formado em 85-95% de triglicerídeos de origem alimentar (exógeno), pequena quantidade de colesterol livre, fosfolipídeos e 1-2% de proteínas. Uma vez que possui muito mais lipídeos do que proteínas, os quilomícrons são menos densos do que o plasma sanguíneo, flutuando nesse líquido, conferindo um aspecto leitoso ao mesmo, levando a formação de uma camada cremosa quando este é deixado em repouso.

VLDL

São lipoproteínas de grande tamanho, porém menores do que os quilomícrons, sintetizadas no fígado. Sua composição compreende 50% de triglicerídeos, 40% de colesterol e fosfolipídeos e 10% de proteínas, especialmente a Apo B-100, Apo C e alguma Apo E.

Este tipo de lipoproteína tem como função transportar os triglicerídeos endógenos e o colesterol para os tecidos periféricos, locais onde serão estocados ou utilizados como fontes de energia. Igualmente aos quilomícrons, são capazes de turvar o plasma.

LDL

O LDL, que são as lipoproteínas de baixa densidade, são partículas diminutas que, mesmo quando em grandes concentrações, não são capazes de turvar o plasma. Aproximadamente 25% desta lipoproteína são composta por proteínas, em particular a Apo B-100 e pequena quantidade de Apo C, o resto é composto por fosfolipídeos e triglicerídeos. O LDL é a lipoproteínas que mais transporta colesterol para locais onde ela exerce uma função fisiológica, como, por exemplo, para a produção de esteroides. Em sua grande maioria, são produzidos a partir de lipoproteínas VLDL.

HDL

As lipoproteínas HDL são partículas pequenas, compostas de 50% por proteínas (especialmente a Apo A I e II, e uma pequena parcela de Apo C e Apo E), 20% de colesterol, 30% de triglicerídeos e vestígios de fosfolipídeos. Esta lipoproteína se divide em duas subclasses distintas: HDL 2 e HDL 3. Estas subclasses são distintas em tamanho, composição e densidade, principalmente no que diz respeito ao tipo de apoproteínas. Possuem a função de carrear o colesterol até o fígado diretamente, ou transferem ésteres de colesterol para outras lipoproteínas, em especial as VLDL. A HDL 2 é conhecida pelo papel protetor na formação de aterosclerose.




Postagem da Aluna Naira

Fontes:
http://pt.wikipedia.org/wiki/Lipoprote%C3%ADna
http://anatpat.unicamp.br/talipoproteina.html
http://www.ceaclin.com.br/exames/lipoproteinas.shtml

Read More

Proteína C reativa alta pode indicar risco de doenças cardíacas

A proteína C reativa (PCR) é uma substância que está presente no sangue quando existe uma inflamação ou infecção no organismo, sendo, por isso, também muito utilizada para indicar problemas cardiovasculares, como aterosclerose, por exemplo.

Assim, o exame da proteína C reativa pode ser feito quando existe suspeita de alguma infecção no organismo, como apendicite e, por isso, pode ser requisitado pelo médico, especialmente em casos de febre sem causa aparente por mais de 3 dias.

Proteína C reativa alta

A proteína C reativa alta surge na maior parte dos processos inflamatórios do corpo humano, podendo estar relacionada com:

• Infecções em qualquer parte do corpo;
• Doenças cardiovasculares;
• Reumatismo;
• Câncer.

No entanto, como a proteína C reativa é muito sensível a qualquer episódio de inflamações, pode, por vezes, ser considerada inespecífica e, por isso, o médico pode ter que avaliar o histórico clínico do paciente para interpretar o verdadeiro significado dos resultados do exame.

Normalmente, quando o resultado da PCR está alto o médico pode iniciar o tratamento com antibióticos mesmo sem saber a causa do problema, uma vez que o aumento da PCR, na maioria dos casos, é provocado por infecções.

Proteína C reativa ultra sensível

A proteína C reativa ultra sensível é um exame muito utilizado para avaliar o risco de desenvolvimento de doenças cardiovasculares, como infarto ou AVC. Assim, os valores de referência para risco cardiovascular são:

• Baixo risco: menor que 0,1 mg/dL;
• Médio risco: entre 0,1 mg/dL e 0,3 mg/dL;
• Alto risco: maior que 0,3 mg/dL.

Se o indivíduo for aparentemente saudável e apresentar valores de proteína C reativa ultra sensível altos, tem um risco elevado de desenvolver doença arterial periférica, em que placas de gordura se acumulam nas artérias.

.Valor de referência da proteína C reativa

O valor de referência da proteína C reativa varia de pessoa para pessoa, mas o valor normal varia entre 0,25 e 0,50 mg/dL.No entanto, indivíduos obesos, com mais idade ou que praticam muito exercício físico podem apresentar uma elevação normal do valor da proteína C reativa, sem que existe um problema de saúde.

Fonte: TuaSaude

Postagem da aluna Kátia Oliveira

Read More

Deficiência de Proteína

Você deve ter ouvido muitas vezes as proteínas palavra quando falar com o médico, nutricionista,nutricionista, etc Muitas vezes, é aconselhável incluir proteínas na dieta com regularidade, pois é um dos nutrienteas mais essenciais no corpo. As proteínas do corpo são quebradas em aminoácidos que são necessários para a formação de músculos e sangue. A proteína também desempenha um papel importante na reparação de tecidos do corpo, que é importante na cura cortes e feridas.Outro benefício importante de proteína é que ajuda na manutenção adequada do sistema imunológico. Como é necessário realizar diversas funções no organismo, é aconselhável consumir quantidades adequadas de proteínas diárias. Mas às vezes, devido à falta de proteínas na dieta, há chances de sofrer de doenças deficiência de proteína.

Proteína Sintomas Doença da Deficiência

Proteínas são necessárias em quantidades pouco todos os dias, ou seja, cerca de 5 onças para crianças e 6-7 onças para adultos.Às vezes, as pessoas não consomem alimentos que contenham proteínas e, consequentemente, sofrem de doenças de deficiência. Marasmático kwashiorkor e desnutrição energético-protéica (PEM) são as doenças causadas pela deficiência significativa de proteína. Além disso, ter uma dieta que carece de proteínas pode fazer uma pessoa propensa a doenças como o câncer de mama , câncer de cólon , baixa freqüência cardíaca, doenças cardíacas , anemia , etc deficiência de proteína trifuncional é uma das doenças raras causadas por deficiência protéica em crianças e adultos. Existem vários sintomas de deficiência de proteína que pode ajudar você sabe que sua dieta é pobre em proteínas. A seguir estão os sintomas proeminentes de deficiência de proteína:

·         Edema

·         Fragilidade do cabelo e perda de cabelo

·         Linhas em unhas dos dedos do pé e os dedos

·         Pigmentação reduzida no couro cabeludo e outras partes do corpo

·         Perda de peso

·         Erupção cutânea

·         Pele escamosa

·         Constante sensação de letargia

·         Dor do músculo

·         Má cicatrização de feridas

Se a deficiência se torna mais grave, a gravidade do aumento de sintomas e maior número de sintomas aparecerem. Além destes, os seguintes são os sintomas mais alguns de deficiência de proteína.

·         Depressão

·         Ansiedade

·         Distúrbios do sono

·         Alterações de humor

·         Dor de cabeça

·         Náusea

·         Dor abdominal

·         Desmaio

Pessoas que sofrem de deficiência de proteína trifuncional também podem sofrer de dificuldades respiratórias e problemas cardíacos. A seguir estão os sintomas de deficiência de proteína trifuncional.

·         Letargia

·         Hipoglicemia

·         Hipotonia

·         Doenças do fígado

Tratamento de deficiência de proteína

Se você observar algum dos sintomas acima mencionados, é essencial consultar um médico imediatamente para verificar se você sofre de deficiência de proteína ou não. Ele irá aconselhá-lo a realizar de sangue ou teste de urina para o mesmo. O tratamento da deficiência de proteína depende da gravidade da doença. Em casos menos graves, o tratamento desta doença de deficiência inclui ter uma dieta rica em proteínas todos os dias. Em caso de deficiência grave de proteínas, suplementos por via intravenosa (IV) As proteínas podem ser necessários. É essencial incluir alimentos ricos em proteínas na dieta cotidiana, a fim de tratar e prevenir a deficiência. Alimentos ricos em proteínas incluem peixes, ovos, pato, peru, cordeiro, frango, porco, carne bovina, soja, nozes, sementes, grãos, legumes, cereais integrais, sementes germinadas, tofu, queijo, manteiga de amendoim, etc Existem várias proteínas suplementos disponíveis no mercado que podem ser usados. No entanto, é aconselhável consultar um médico antes de ir para qualquer suplementos como overdose destes suplementos pode levar à toxicidade.

Como existem vários efeitos a longo prazo a deficiência de proteína, como cálculos biliares , doenças cardíacas, falência de órgãos e até mesmo a morte, é essencial para tratar e prevenir a deficiência de proteína o mais cedo possível. Como nota final, ter uma dieta equilibrada ajuda na prevenção de doenças completa deficiência de proteína. Tome cuidado!

Fonte: LieStyles

Postagem da aluna Kátia Oliveira

Read More

Proteína e Diabetes

Alguns estudos relatam que manter uma dieta rica em proteínas pode ajudar a diminuir a albumina liberada na urina de forma excessiva no diabético.

Essa proteína presente em nosso plasma, produzida pelo fígado, é obtida através do metabolismo de alimentos protéicos, como carne, ovos, leite, queijo.

Normalmente a taxa que varia entre 3,5 a 4,5g/dl deve ser atentamente observada no diabético que tende a eliminá-la de forma excessiva através da urina, apresentando risco de doenças renais.

Como a proteína não faz o açúcar no sangue aumentar torna-se uma excelente aliada a quem sofre de diabetes. Ao adicioná-la a uma porção de carboidrato, a proteína faz o nível glicêmico do prato diminuir e ainda ajuda a controlar o peso e o açúcar no sangue.

Como a proteína demora mais tempo para ser digerida, o que faz com que o açúcar no sangue suba mais vagarosamente, e deixa você mais saciado por mais tempo, se comparada aos carboidratos.

Mas atenção, não pense que qualquer proteína vale.

Estamos falando da proteína magra!

Ao comer carne, dê preferência ao contrafilé, ao coxão mole e ao filé mignon, evitando cortes cheios de gordura e molhos à base de manteiga.

A principal dica é mesmo retirar o máximo de gordura da carne crua que puder.

Agora, se você for vegetariano, então aposte no feijão, na lentilha e nas ervilhas, excelentes fontes de proteína.

Fonte; Programa Sintonia

Postagem da aluna Kátia Oliveira

Read More

Glúten, a Proteína do Trigo

Hoje em dia, deve constar nas embalagens de alimentos a informação da adição ou não de glúten em sua composição, em vista do grande número de reações alérgicas já diagnosticadas. O termo glúten deriva do latim glüten, e trata-se de uma proteína amorfa, composta basicamente pela mistura de cadeias protéicas longas de gliadina e glutenina. 

“O glúten é uma substância fibrosa, elástica, pegajosa, de coloração âmbar, formado pelas proteínas, quando a farinha de trigo é misturada com água e submetida a mistura mecânica. É o responsável pela retenção dos gases da fermentação, o que promove o crescimento dos pães. Também retém a umidade da massa e do pão depois de assado, além de promover a elasticidades das massas”.

As proteínas formadoras do glúten, gliadina e glutenina, encontram-se naturalmente nas sementes de muitos cereais da família das gramíneas. Alimentos que o contém são o trigo, a cevada, o centeio, a aveia, entre outros. Estes cereais são formados basicamente por 40 a 70% de amido, de 1 a 5% de lipídios e de 7 a 15% das proteínas formadoras do glúten.

Essa proteína apresenta uma pH entre 4 e 5 e é solúvel em água, por isso:
 “Quando a farinha é misturada com a água, sob esforço mecânico, essas duas proteínas hidratam-se formando um complexo protéico pela sua associação através de pontes de hidrogênio, ligações de van der Waals e ligações dissulfato, este complexo é o que chama-se glúten.  O glúten é o principal responsável pela elasticidade da massa produzida com a farinha de trigo. Esse composto aparece muitas vezes combinado com outras proteínas vegetais, como as globulinas, e também em combinação com o amido, sendo o responsável também pela viscosidade da massa composta de farinha e água”.

As já citadas propriedades físicas do glúten, elasticidade e viscosidade, são propriedades naturais dos elementos protéicos do glúten. A complexa mistura dessas proteínas por meio de pontes entre dissulfito e água, através de pontes de hidrogênio, resulta nessas propriedades físicas, tão significativas do glúten, onde este composto retém a água em suas vacâncias protéicas.

“As características desejadas para o glúten podem ser alteradas por diversos fatores como, por exemplo, se o teor de água for insuficiente, não haverá a completa formação deste. A propriedade de extensibilidade pode ser afetada pela falta de lipídios e pelo excesso de oxidação. A resistência do glúten pode diminuir com o excesso mecânico ou com a presença de enzimas proteolíticas, que destroem a cadeia peptídica”.

As características associadas à elasticidade das massas, textura e granulosidade, permitem que a massa protéica seja preenchida com água e também por bolhas de gás produzidas no processo de fermentação.

As Gliadinas podem desencadear uma resposta alérgica. Alguns trechos de proteínas são interpretados como se fossem agente infecciosos/invasores. A resposta alérgica do organismo produz inflamação intestinal. Com o passar do tempo, pode ocorrer o encurtamento das vilosidades intestinais e a diminuição da quantidade de microvilosidades. A superfície intestinal é reduzida, dificultando a absorção dos nutrientes. Esse é o caso da Doença Celíaca, que  é causada pela predisposição genética aliada a fatores ambientais (excesso de glúten na dieta). A doença pode acarretar dermatite, problemas dentários, hepáticos e cardíacos, assim como distúrbios neurológicos, psiquiátricos e reprodutivos. Os doentes devem ter acompanhamento médico para verificar se há outros problemas, como deficiência de vitaminas e se são necessários exames de densitometria óssea. A doença pode se estabelecer na infância, logo após a introdução da farinha de trigo na alimentação, porém, também pode manifestar-se em qualquer fase da vida. Pacientes com a Doença Celíaca devem, então, eliminar da dieta alimentos que contêm glúten.

Referências:
Princípios de Química - ATKINS
Portal da UFRGS

Postagem da Aluna Ana Isabela Costa

Read More

Citoesqueleto - proteínas acessórias: proteínas reguladoras, ligadoras e motoras

CITOESQUELETO

  

Citoesqueleto é uma rede intrincada de filamentos protéicos que se estende por todo o citoplasma. Responsáveis pela sustentação e forma, permitindo o movimento celular e transporte de substâncias. É responsável por captar alimentos. Fagocitose, pinocitose ou exocitose só são possíveis devido ao citoesqueleto. (Por isso a bactéria não faz esses tipos de alimentação).

O citoesqueleto dá a forma – estável ou variável – às células, como resultado da interação dos três tipos de filamentos com diferentes proteínas acessórias: filamentos intermediários, filamentos de actina e microtúbulos.

 ESTRUTURA E FUNCIONAMENTO DO CITOESQUELETO

 O citoesqueleto é constituído por filamentos intermediários, filamentos de actina, mitrotúbulos e um conjunto de proteínas acessórias – reguladoras, ligadoras e motoras – (ROBERTIS E HIB, 2006).

Os filamentos intermediários são formados por proteínas com uma estrutura fibrosa, formando redes que conectam a membrana plasmática com o envoltório nuclear, contribuindo para a manutenção da forma celular e estabelecendo as posições das organelas. A sua principal função é de natureza mecânica, por isso eles são mais desenvolvidos nas células sujeitas às grandes tensões.

Enquanto os filamentos de actina e os microtúbulos estão presentes em todas as células eucarióticas, a ocorrência dos filamentos intermediários citoplasmáticos é exclusiva de células de organismos multicelulares.

Os microtúbulos são pequenos e finos tubos cilíndricos e ocos, com aproximadamente 20 nanômetros de diâmetro e alguns micrômetros de comprimento, formados por proteínas globulares denominadas de tubulinas alfa e beta disposta em arranjo helicoidal, associadas a proteínas auxiliares (dineína (- ou dentro) e cinesínas (+ ou fora)).

Controlar o nascimento, alongamento, encurtamento e o desaparecimento dos três filamentos principais do citoesqueleto são funções atribuídas às proteínas reguladoras, ligam-se a extremidade positiva dos microtúbulos, estabilizando-os ou desestabilizando-os. A manutenção da instabilidade dos filamentos de actina tem um alto gasto de ATP, quando o filamento alcança o comprimento desejado, várias proteínas reguladoras se colocam em suas extremidades para estabilizá-lo.

Supõe-se que, a polimerização (pólos) dos monômeros de actina depende de uma proteína reguladora chamada profilina. No processo de despolimerização participam várias proteínas reguladoras, entre as quais se destacam a timosina e o ADF (do inglês, actin-depolymerizing factor). A timosina inibe a nucleação do trímero inicial de actina G e sua polimerização no filamento em crescimento. O ADF une-se ao filamento de actina e o despolimeriza progressivamente.

Já as ligadoras têm como principal atividade ligar os filamentos entre si ou entre outros componentes existentes na célula. Por exemplo: As nove trincas do corpúsculo basal estão conectadas entre si por dois tipos de proteínas ligadoras. Umas são fibras curtas que enlaçam o microtúbulo A de uma trinca com o microtúbulo C de uma trinca vizinha. As outras são fibras longas que se unem às trincas semelhantes aos raios de uma roda.

As motoras, por sua vez, transportam macromoléculas e organelas de um ponto a outro do citoplasma através dos microtúbulos. Essas também possuem a responsabilidade de fazer com que dois filamentos contíguos e paralelos deslizem entre si, em sentidos opostos, constituindo dessa forma a base da motilidade, da contração e das mudanças de forma da célula. A dineína transporta vesículas e organelas preferencialmente para dentro da célula (extremidade -), consumindo ATP cujo movimento é mais rápido. Já a cinesina, faz o mesmo processo só que para a periferia da célula (extremidade +), também consome ATP, mas o movimento é lento. Segundo Robertis e Hib (2006), “esta propriedade confere uma função adicional ao citoesqueleto, a de ser o ‘sistema muscular’ da célula, ou seja, a citomusculatura.”

Por fim, vê-se que citoesqueleto é estrutura primordial para o bom andamento da célula eucarionte. Visto que é ele quem assessora a locomoção de proteínas e nutrientes para dentro da célula, assim auxiliando para a manutenção da forma, alimentação, respiração, locomoção e divisão celular.

 

Read More

Composição química das proteínas

O tamanho das moléculas de proteínas varia muito, de acordo com seu tipo e função. Existem proteínas com uma única cadeia polipeptídica, enquanto existem outras com duas ou mais cadeias, chamadas de proteínas com multissubunidades, como é o caso da molécula de hemoglobina humana. Essas proteínas podem ter subunidades idênticas (dois ou mais iguais) e recebem o nome de proteína oligomérica. Cada subunidade é chamada de protômero.

Estrutura química:

As proteínas são compostas de carbono, hidrogênio, nitrogênio, oxigênio e quase todas apresentam enxofre. Algumas apresentam elementos adicionais, como fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremante elevado, devido ao número elevado de aminoácidos. Já os aminoácidos, apresentam na sua molécula, um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxila (-COOH). A única exceção é o aminoácido prolina que contem um grupo imino (-NH-) no lugar do grupo amino. 

O peso molecular também varia muito de acordo com a proteína, que pode ser de 10.000 (proteínas pequenas) a mais de 106 (proteínas com muitas subunidades ou com longas cadeias polipeptídicas).

Algumas proteínas, porem, podem ser formadas por grupos diferentes dos aminoácidos. As proteínas que possuem apenas aminoácidos em sua fórmula são chamadas de proteínas simples. As proteínas que contêm outros elementos químicos são chamadas de proteínas conjugadas.

A região da proteína onde está esse elemento é chamada de grupo prostético. É o tipo de grupo prostético que classifica cada grupo de proteínas, por exemplo: proteínas que contêm lipídios são chamadas de lipoproteínas, proteínas que contêm açúcares são chamadas de glicoproteínas, etc. Pode haver mais de um grupo prostético em uma proteína, e cada um tem a sua função biológica específica.

Um grupo prostético é um componente de natureza não proteica de proteínas conjugadas que é essencial para a atividade biológica dessas proteínas. Os grupos prostéticos podem ser orgânicos (como por exemplo uma vitamina ou um açúcar) ou inorgânicos (por exemplo, um íon metálico) e encontram-se ligados de forma firme à cadeia polipeptídica, muitas vezes através de ligações covalentes. Uma proteína despojada do seu grupo prostético é uma apoproteína, designando-se por vezes a proteína com grupo prostético como holoproteína.Os grupos prostéticos são um subgrupo de cofatores; ao contrário das coenzimas, encontram-se ligados de forma permanente à proteína. Em enzimas, os grupos prostéticos estão de algum modo ligado ao centro ativo.


Postagem do Aluno Eric
Fonte: http://www.infoescola.com/bioquimica/composicao-quimica-das-proteinas/
https://pt.wikipedia.org/wiki/Grupo_prost%C3%A9tico

Read More

Remédios a base de proteína humana

Parece  uma vinícola. Tonéis mantidos sob temperatura e luminosidade rigorosamente controladas guardam pelo tempo necessário uma preciosa mistura, que passa pelo processo de fermentação e, mais tarde, purificação. O resultado é um líquido prontamente engarrafado e rotulado. O destino, porém, não são as prateleiras de lojas e supermercados, mas drogarias e hospitais. Os recipientes que saem dessas fábricas contêm as chamadas drogas biológicas, classe de medicamentos que promete revolucionar o tratamento de doenças como o câncer e males inflamatórios e neurológico.

Esses remédios são, na verdade, proteínas humanas que interferem na evolução das enfermidades. Recebem a denominação “biológicos” porque são produzidos a partir de organismos vivos – sozinhos, os cientistas não são capazes de fabricá-los. Depois de isolar uma dessas proteínas, eles a inserem em células, formando matrizes. A partir daí, colocam algumas dessas células modificadas em compostos de glicose e aminoácidos para que elas se multipliquem e, assim, produzam em larga escala a substância desejada .

Apesar de serem constantemente chamados de remédios do futuro, devido aos avanços que ainda podem promover, esses medicamentos já estão no mercado. Na última década, a indústria dos biofármacos tem apresentado avanços significativos. A cada dia, os cientistas descobrem proteínas específicas que ajudam a tratar diversos males. E, melhor, depois de identificá-las, passam a fabricá-las.

Uma das áreas beneficiadas é a do tratamento das artrites inflamatórias, doenças do tecido conjuntivo que provocam a inflamação das articulações – a artrite reumatoide é a mais comum. Segundo o médico Antonio Carlos Ximenes, presidente da Liga de Associações de Reumatologia das Américas, algumas drogas recentemente criadas são proteínas que agem especificamente sobre substâncias chamadas citocinas, liberadas pelas células inflamadas. “Elas ainda não representam a cura, mas bloqueiam a inflamação, amenizando sintomas”, explica Ximenes. Segundo ele, esses remédios beneficiam entre 20% e 30% dos pacientes que não respondem bem aos tratamentos convencionais.

Anticorpos

Grandes vitórias são observadas também na luta contra o câncer. “A oncologia é, sem dúvida, uma das áreas mais beneficiadas pelos medicamentos biológicos”, avalia Fermin Ruiz de Erenchun, gerente-geral do laboratório Roche no Peru. Nos últimos 10 anos, cerca de 50 biofármacos para combater o câncer foram desenvolvidos. As estrelas desses novos tratamentos são os chamados anticorpos monoclonais, conhecidos como “balas mágicas”. O apelido se deve à capacidade de essas drogas atacarem diretamente as células cancerosas, preservando as saudáveis, uma vez que, ao entrarem na corrente sanguínea, são capturadas pelo tumor. Por isso, os cientistas estão se especializando em descobrir substâncias que agem sobre cada tipo de câncer para realizar um ataque mais preciso a cada doença.

É o caso do trastuzumab, anticorpo monoclonal que bloqueia a ação da proteína HER2, responsável pelo crescimento das células de câncer de mama em cerca de 20% das pacientes. Nas mulheres cujos tumores apresentam a proteína, o uso do medicamento, aliado ao tratamento tradicional, levou a uma redução de 34% dos casos de morte, segundo estudo publicado na revista especializada The Lancet. Outro exemplo é a droga Cima Vax-EGE, desenvolvida em Cuba e atualmente em fase de testes em diferentes países, incluindo o Brasil. O medicamento consegue prolongar a expectativa de vida de pacientes com câncer de pulmão em estágio avançado.

Para a chefe do Laboratório Nacional de Células-Tronco Embrionárias da Universidade de São Paulo (USP), Lygia da Veiga Pereira, esses medicamentos trazem uma perspectiva “fascinante”. “A tendência é de que tenhamos produtos cada vez mais inteligentes e capazes de realizar ataques diretamente nos tumores”, prevê. Em outras palavras, o desenvolvimento dessas drogas pode significar, no futuro, tratamentos menos agressivos, sem os tradicionais efeitos colaterais, como a queda de cabelo e o mal-estar.

Personalizados

Uma das características de muitos desses remédios é que eles não funcionam para todos os pacientes com diagnóstico semelhante. O trastuzumab, por exemplo, só é eficaz nas mulheres cujas células expressam a proteína HER2. O mesmo ocorre nos tratamentos voltados às doenças inflamatórias. Para ser tratada com determinado medicamento, a pessoa precisa liberar a citocina específica sobre a qual aquela proteína atua.

O que pode parecer uma falha é encarado pelos especialistas como a chance de desenvolver tratamentos personalizados e mais eficientes. Grosso modo, é como se a medicina saísse da era de remédios receitados para um grande número de pacientes, mas com uma porcentagem apenas razoável de cura, para produtos complexos, desenhados para cada caso e, portanto, mais eficientes. “Drogas para todos os cânceres são uma coisa do passado. Nosso foco é a medicina voltada para cada paciente”, decreta Fermin Erenchun.

Dessa forma, uma das preocupações da indústria farmacêutica hoje é encontrar marcadores genéticos, presentes em alguns grupos de pessoas, que indicam o caminho pelo qual os cientistas podem seguir para desenvolver uma nova droga. Pode ser alteração em algum gene ou a produção de uma substância específica que pode ser combatida com certa proteína. “Hoje, buscamos primeiro o marcador para, a partir daí, desenvolvermos o medicamento”, esclarece o executivo.

Ele afirma que a personalização dos tratamentos deve combater ainda outro problema grave: as reações adversas a medicamentos. Um estudo publicado pelo Journal of the American Medical Association em 2008 estimou que, a cada ano, ocorrem 100 mil mortes no mundo devido a efeitos nocivos de medicamentos mal administrados.

Postagem da Aluna Stefane Arruda

Read More

Estrutura química das proteínas

A nossa saúde e boa disposição dependem em grande parte da nossa alimentação. Cada tipo de alimento é constituído por um ou mais nutrientes, que são substâncias químicas que permitem o bom funcionamento de nosso organismo.Entre os principais nutrientes que nosso corpo necessita estão as proteínas, cujo nome vem do grego proteíos, que significa “primeiro”, o que mostra a importância primária que esse composto tem para a vida.As proteínas estão presentes em todas as células vivas e são polímeros naturais formados pela reação de polimerização por condensação entre α-aminoácidos (α-aa - em que o grupo amina está no segundo carbono contando a partir do grupo carboxila) unidos por ligações peptídicas. Isso significa que ocorre a ligação entre um grupo amino (RNH2) de uma molécula do grupo amina com o grupo carboxila (R1CO2H) de outra molécula do grupo dos ácidos carboxílicos. O resultado é a formação de um grupo amida (RNHCOR1) e a liberação de uma molécula de água (H2O):

Esses α-aa se unem formando as proteínas com mais de 100 ligações peptídicas. Abaixo temos um exemplo de dois α-aa genéricos:

Existem 20 aminoácidos que são encontrados nas proteínas, abaixo temos alguns deles:

Entretanto, apenas nove aminoácidos presentes nas proteínas são considerados essenciais para nós, porque o nosso organismo não os sintetiza e é preciso então adquiri-los por meio da alimentação.

Toda proteína apresenta uma estrutura primária que é a sequência de aminoácidos que estão unidos na cadeia principal. Mas existem tambémestruturas secundárias, terciárias e quaternárias das proteínas, que são as interações que ocorrem em porções ou partes de uma mesma proteína ou também entre várias cadeias de proteínas. Algumas dessas interações sãoligações de hidrogênio e de dissulfeto.

Para saber quais são os alimentos que são fontes de proteínas e por que essas substâncias são tão importantes para a manutenção da vida, leia o texto Função das proteínas e suas fontes na alimentação.

Postagem da Aluna Stefane Arruda

Read More

Funções das proteínas

As proteínas são compostos orgânicos relacionados ao metabolismo de construção. As proteínas possuem um papel fundamental no crescimento, já que muitas delas desempenham papel estrutural nas células, isto é, são componentes da membrana plasmática, das organelas dotadas de membrana, do citoesqueleto dos cromossomos etc. E para produzir mais células é preciso mais proteína. Sem elas não há crescimento normal. A diferenciação e a realização de diversas reações químicas componentes do metabolismo celular dependem da paralisação de diversas reações químicas componentes do metabolismo celular dependem da participação de enzimas, uma categoria de proteínas de defesa, chamadas anticorpos. Sem eles, nosso organismo fica extremamente vulnerável.

As proteínas podem ser classificadas de acordo com as funções que desempenham no corpo.

Proteínas transportadoras:

São aquelas que atuam no transporte de moléculas para dentro e para fora das células. São proteínas da membrana plasmática.

A hemoglobina, por exemplo, é uma proteína transportadora. Presente nas hemácias, transporta o oxigênio dos pulmões para os tecidos do corpo.

Proteínas reguladoras:

Existem alguns tipos de hormônios que são proteínas e possuem a função de regular atividades metabólicas no organismo.

Podemos citar como exemplo de proteína reguladora a insulina. Sintetizada no pâncreas, ela atua no metabolismo de lipídeos e proteínas, além de ser responsável pela entrada da glicose nas células.

Proteínas de defesa (anticorpos):

Atuam no sistema imunológico do nosso organismo, ou seja, possuem a função de protegê-lo de organismos estranhos (vírus, bactérias e etc.) que penetram em nosso organismo.

A trombina e o fibrinogênio também são proteínas de defesa, pois atuam na coagulação do sangue em caso de ferimentos e cortes, evitando a perda sanguínea.

Proteínas catalizadoras

Estas proteínas possuem a função de acelerar e facilitar reações químicas que ocorrem no interior das células. As enzimas, por exemplo, são proteínas catalizadoras.

Proteínas estruturais:

São aquelas que possuem a função de promover a sustentação estrutural aos tecidos do organismo. Podemos citar como exemplos: elastina (atua na estrutura da pele) e queratina (atuam na estrutura dos pelos, unhas e cabelos).

Proteínas contráteis

Estas proteínas possuem a função de possibilitar a contração das fibras dos músculos. A miosina e a actina são exemplos de proteínas contráteis.


Postagem do Aluno Eric
Fonte: http://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica_vida/quimica7.php

Read More

Proteínas durante a quimioterapia e a radioterapia

A Importância das Proteínas durante o tratamento contra o câncer (quimioterapia e radioterapia) 

A quimioterapia e a radioterapia apresentam efeitos adversos, que podem comprometer o estado físico, imunológico e nutricional, sendo que o acompanhamento nutricional  (quando bem aplicado), auxilia no controle dos sintomas, evitando a tão temida perda muscular (sarcopenia), e contribui para a melhora da qualidade de vida do paciente oncológico.  As necessidades de proteínas no Câncer podem estar aumentadas ou diminuídas, dependendo do tipo de tumor, estágio da doença e das formas de tratamento  assim como o gasto energético. Deste modo é importante se atentar que a  falta de proteína no nosso organismo pode prejudicar e muitas vezes até interromper a terapia antineoplásica (quimio ou radio).

Hoje, existe consenso na recomendação de proteínas para pacientes adultos em tratamento quimioterápico e radioterápico e esta depende da programação terapêutica, estado nutricional prévio e complicações presentes, podendo variar de acordo com a tabela abaixo:

Adaptado de Haugenet al (Adaptado de Haugenet al (2007).

Fontes sugeridas de proteinas:

•  Carne bovina (recomendação de 3x / semana), aves e peixes (desde que cozidos, assados e/ou grelhados) e na consistência mais aceitável para o paciente.
• Leite, queijos não amarelos, iogurte ( desde que paciente não seja sensível a lactose ou à proteína de leite de vaca)
•  Leguminosas como feijões, lentilha, ervilha e demais fontes de proteínas vegetais
•  Módulos de proteínas (caseinato de cálcio, proteína do soro de leite) e aminoácidos

É importante a regularidade de horários para alimentação do paciente oncológico em qualquer etapa do tratamento, seja quimio ou radioterápico. Fracionar a dieta em intervalos de +/-  3 horas auxilia o metabolismo. Com relação à oferta de proteína na dieta é sugerido que, pelo menos, as 3 refeições principais do dia ( desjejum, almoço e jantar) tenham sempre 1 alimento representando o grupo das proteínas.

Os suplementos são excelentes aliados, pois é sabido que  a quimio e radio resultam em toxicidade para o trato gastrointestinal, com surgimento de efeitos colaterais que traduzem uma ingestão de alimentos insatisfatória. Os pacientes oncológicos com ingestão oral reduzida (menor que 75% das necessidades nutricionais) tem indicação de suplementação (independente de perda ponderal) e nesses casos a intervenção nutricional através da prescrição de hipercalóricos e hiperproteícos pode ser necessária.

Hoje temos à disposição uma variedade de produtos específicos de nutrição para pacientes com câncer que tem como benefícios oferecer e atingir as necessidades calórico-proteicas e com componentes que atenuam as manifestações associadas a perda de peso e sarcopenia induzidas pela doença.

Podemos destacar como um suplemento  “coringa” a glutamina (composto com pH entre 4,3~6,1 e solubilidade em água de 26 g/l.), que é um aminoácido muito recomendado e utilizado. Também denominado imunonutriente, é  encontrado em abundância nos músculos, é importante para o crescimento e manutenção de células com forte atuação na síntese proteica. Durante o tratamento quimio/radioterápico há severa queda desta substância, e o organismo fica vulnerável a infecções oportunistas. Quando suplementada, a glutamina tem efeito anticatabólico (pois aumenta a hipertrofia muscular), além de exercer forte atuação no estado de hidratação celular e função intestinal. A recomendação sugerida para uso da glutamina é de 30g/dia e pode ser adicionada em sucos de frutas, água, chás, vitaminas e até mesmo em combinação com outros suplementos orais como forma de aumentar o aporte proteico da dieta.
Embora indiscutível as vantagens do uso de suplementos e módulos nutricionais, é importante lembrar que é imprescindível que a utilização ocorra sob orientações expressas de nutricionista e/ou médico.

Referência:MinhaVida

Postagem pela aluna Ana Isabela Costa

Read More