Dieta Dukan

A dieta Dukan, criada pelo médico francês Pierre Dukan, é dita ideal para aqueles que estejam motivados a perder peso rapidamente, melhorar a qualidade de vida, suportas regime a longo prazo e serem determinados (comendo somente os alimentos permitidos).

É composta por quatro fases, que levam à tão sonhada perca rápida de peso, estas são: Ataque, Cruzeiro, Consolidação e Estabilização. Dentre essas quatro, duas são para emagrecer  (Ataque, Cruzeiro) e duas  são para estabilizar o peso ideal (Consolidação e Estabilização).

Fase de Ataque: Tem duração de até 7 dias e gera uma perca de até 5 kg. Nesta fase a pessoa está autorizada a comer 66 tipos de alimentos, os quais são ricos em proteínas. Aqui se dá uma perca de peso motivadora, principalmente por ser de forma rápida.

Exemplos dos alimentos permitidos e proibidos nesta fase:

• Alimentos permitidos: carnes magras, grelhadas, assadas ou cozidas sem adição de gordura, kani, ovos cozidos, peito de peru defumado, iogurte natural ou desnatado, leite desnatado, queijo cottage. Deve-se comer sempre 1 colher e meia de farelo de aveia por dia, pois ela sacia a fome, e 1 colher de bagas de Goji, pelo seu poder depurativo.
• Alimentos proibidos: todos os carboidratos, como pão, arroz, macarrão, frutas e os doces

Fase Cruzeiro: Nesta fase, a perca de uma grande quantidade de peso não se dá de forma tão rápida como na Fase de Ataque, porém aqui já se tem uma variedade maior de alimentos: Além dos 66 das fase anterios, soma-se 34 legumes e verdura, gerando um total de 100 alimentos autorizados para consumo. A perca de peso aqui é em média 1 kg por semana, bem diferente da primeira fase, onde se perdia até 5kg em 7 dias.  

Exemplos dos alimentos permitidos e proibidos nesta fase:

• Alimentos permitidos: tomate, pepino, rabanete, alface, cogumelo, aipo, acelga, berinjela e abobrinha.
• Alimentos proibidos: alimentos ricos em carboidratos, doces e frutas.

Fase de Consolidação: É a fase conhecida como “Reeducação Alimentar”, que dura 10 dias por peso perdido. Por exemplo, para 5 quilos perdidos nas duas primeiras fases, a Fase de consolidação durará 50 dias; Para 10 kg perdidos nas duas primeiras fases, a Fase de consolidação durará 100 dias.

Este método visa evitar o “efeito sanfona”. Além dos 100 alimentos permitidos nas fases anteriores, adiciona-se à dieta frutas, pães integrais, queijos, carboidratos etc.

Exemplos dos alimentos permitidos e proibidos nesta fase:

• Alimentos permitidos: proteínas, legumes, verduras, 2 frutas por dia, pão integral, queijo.
• Alimentos proibidos: arroz, macarrão e feijão mais de 2 vezes por semana e todos as outras fontes de carboidratos. Frutas proibidas: banana, uva e cereja.

A quarta e última fase, chama-se: Fase de Estabilização. Nesta fase, não há restrição alguma. A alimentação é livre, mas faz-se necessário seguir três regras para o resto da vida:

1. Fazer 1 vez por semana a dieta da proteína semelhante à 1ª fase;
2. Ingerir 3 colheres de farelo de aveia por dia;
3. Fazer 20 minutos de exercício físico por dia, abandonar o elevador e usar as escadas.

Mas nem tudo são flores, sociedades médicas e de nutrição contraindica o seu uso e dizem que a dieta Dukan está entre as 5 piores “dietas dos famosos”.

A dieta Dukan é, na verdade, uma releitura da também famosa dieta do Dr. Atkins. Assim como a dieta Atkins, a dieta Dukan é baseada em uma rigorosa restrição a alimentos ricos em carboidratos e um grande estímulo ao consumo de alimentos ricos em proteína animal. A diferença entre ambas dietas está no fato da dieta Dukan também ser muito restritiva em relação às gorduras. Essa dieta, realmente, resulta numa grande perca de peso nas suas fases iniciais e, por isso, as principais críticas não são em relação a sua efetividade a curto prazo, mas sim à sua segurança e eficácia a longo prazo.

A Dieta Dukan não ensina o paciente a comer melhor, não muda os seus hábitos alimentares e não dá ênfase à atividade física para que o paciente perca calorias fazendo exercícios. A dieta até sugere caminhadas e exercícios, mas seu foco principal é a restrição alimentar. Sendo, assim, sua eficácia a longo prazo não é das melhores.

Outro grave problema da dieta é que nas fases iniciais há restrição completa de alguns grupos alimentares. Não é recomendado retirar de forma radical carboidratos e gorduras da dieta. Isso significa impedir que o paciente consuma nutrientes importantes para a sua saúde.

Há também efeitos colaterais nesta dieta, tais como: Desidratação, náuseas, mal-estar, mau-hálito (conhecido como hálito cetônico), boca seca, dor de cabeça e fraqueza. Ao contrário do que o paciente imagina, parte desse peso perdido não é gordura, mas sim água. A acidose gerada pelos corpos cetônicos faz com que o rim tenha de trabalhar mais para impedir que o sangue torne-se muito ácido. Isso significa eliminar na urina grandes quantidade de ácido, que costumam ir junto de sódio e água. Portanto, o paciente desidrata nos primeiros dias de dieta. Por isso, indica-se o consumo de pelo menos 1,5 litros de água por dia nas fases iniciais. Além de tudo, dietas com grandes quantidades de proteínas sobrecarregam os rins e, por isso, pode haver, ainda, a formação de pedras nos rins, aumento nos níveis de ácido úrico, maior risco de desenvolvimento de gota, elevação do nível de colesterol e redução da massa óssea.

Ou seja, o ideal é sempre buscar um balaço entre a ingestão de proteínas, aminoácidos e gorduras. Para isso, é indispensável que o paciente que deseja perder peso procure o médico ou o nutricionista e faça um acompanhamento com estes profissionais.

Referências:

dietadukan.com.br

Gazeta Online

Revistas

Postagem da Aluna Ana Isabela Costa

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Alimentação na gravidez: a importância das proteínas

Por que proteínas são tão necessárias na gravidez?

Os aminoácidos que compõem as proteínas são os tijolos das células do nosso corpo, assim como do bebê em desenvolvimento. É fundamental consumir doses adequadas de proteína na gravidez toda, mas, especialmente, no segundo e no terceiro trimestres, quando o bebê cresce mais rápido. Nessa fase, os seios e órgãos internos da mãe estão também crescendo para acomodar as necessidades do bebê. 

Existe uma quantidade indicada de proteína?

Os especialistas aconselham mulheres grávidas a ingerir cerca de 70 gramas de proteína por dia (equivalente a dois copos de leite, um filé de peito de frango de 140 gramas , mais duas colheres de arroz, uma concha de feijão preto e duas colheres de salada de grão-de-bico), e as não grávidas, mais ou menos 45 gramas. 

Você não precisa ficar quebrando a cabeça ou comprar uma balança para comer exatamente isso todos os dias. O importante é manter uma média no decorrer de alguns dias ou uma semana. Ou seja, um dia pode ter mais e outro, menos. 

Entre as principais fontes de proteínas estão as carnes, aves, peixes e frutos do mar, ovos, leite, queijos e iogurte. 

Sinais de carência de proteína

Preste atenção e converse com seu médico se você apresentar perda de peso, fadiga muscular, tiver infecções com frequência e grande retenção de líquido no corpo. 

A falta de proteína durante a gestação pode comprometer o desenvolvimento fetal. Os pesquisadores já sabem que a má nutrição materna é um dos principais fatores que prejudicam o crescimento intrauterino




Postagem do Aluno Eric

Fonte: BabyCenter Brasil

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Aminoácidos encontrados nos vegetais

          A proteína é conhecida como um macro nutriente importante para o organismo humano, assim como é o carboidrato e também os lipídeos (gorduras). As proteínas são moléculas orgânicas poliméricas formadas pela combinação de muitos aminoácidos. As proteínas podem ser de origem vegetal ou animal. Normalmente, as proteínas vegetais são associadas à uma alimentação mais saudável, já que não estará ingerindo gorduras animais, possíveis toxinas e hormônios também presentes nas carnes (principal fonte de proteína animal).

Os aminoácidos são estruturas elementares de uma proteína. Em todos os aminoácidos há um carbono denominado de carbono alfa. Ao carbono alfa, em um aminoácido, sempre haverá um grupo amino, um grupo ácido e um átomo de hidrogênio (H), além de um radical carbônico que irá variar de aminoácido para aminoácido.

Embora existam centenas de aminoácidos diferentes, para o homem, apenas 10 são classificados como essenciais.

·       A Histidina

   A Histidina é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo, portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos. E tem muita importância nas proteínas básicas, e é encontrado na hemoglobina. Além disso, a Histidina é importante na ligação do centro ativo de proteínas com os seus substratos.

   A histidina é um dos aminoácidos básicos (em relação ao pH) devido à sua cadeia lateral aromática de azoto heterocíclico. Este aminoácido é metabolizado bioquimicamente no neurotransmissor histamina e o conjunto de genes que produz enzimas responsáveis pela biossíntese da histidina é controlado pelo operon histidina. A interrupção da biossíntese da histidina em bactérias é à base do famoso "teste Ames", utilizado para verificar a mutagenibilidade de vários agentes químicos. A histidina representa cerca de 3% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. A carne, as vísceras e miúdos são ricos em histidina.

Histidina – Presente em maçãs, alfafa, beterraba, cenoura aipo, pepino, alho, espinafre e nabo. 

·       A Isoleucina

    A Isoleucina é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo, portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos.

   A isoleucina é um membro da família de aminoácidos de cadeia lateral alifática, composta por substâncias bioquímicas extremamente hidrofóbicas, que são encontradas primariamente no interior de proteínas e enzimas. O núcleo da isoleucina é o mais hidrófobo de todos os radicais dos aminoácidos das proteínas. Essa hidrofobia permite a formação de ligações fracas (chamadas de ligações hidrófobas) com outros aminoácidos que contribuem na estrutura terciária e quartenária das proteínas.

   Como alguns outros membros desta família (como a valina e a leucina), a isoleucina é um aminoácido essencial que não é sintetizado por tecidos de animais mamíferos. Outra propriedade desta classe de aminoácidos é o facto de não desempenharem nenhum outro papel biológico além da incorporação em enzimas e proteínas, onde sua função é ajudar a ditar a estrutura terciária das macromoléculas.

   A isoleucina representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo.

Isoleucina – Presente em soja, agrião, acelga, espinafre, semente de girassol, feijão, abacate e coco.

·       A Leucina

   A leucina é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo, portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos. O seu nome é de origem grega, do termo "leukos", que significa branco.

   A leucina, como a isoleucina e a valina, é um aminoácido hidrofóbico encontrado como elemento estrutural no interior de proteínas e enzimas. Não parece haver nenhuma outra função metabólica para estes amino-ácidos, mas eles são essenciais pelo fato de não serem sintetizados em organismos de mamíferos, necessitando ser consumidos na dieta. A leucina empata com a glicina na posição de segundo aminoácido mais comum em proteínas e enzimas. A leucina representa cerca de 8% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. O leite e o milho são ricos em leucina.

   A leucina é um dos 20 aminoácidos que as células do corpo humano utilizam para sintetizar proteínas, porém o mesmo não o produz. Desempenha funções importantes no aumento das proteínas e atua com fonte de energia durante os exercícios físicos, aumentando a resistência e reduzindo a fadiga. É integrante da cadeia ramificada, juntamente com a isoleucina e a valina, é encontrado de maneira abundante em carnes e leguminosas (soja e feijão), com uma concentração média de 1g/100g e de 3g/100g, respectivamente.

Leucina – Presente em soja, agrião, feijão, gergelim, semente de girassol, abacate e coco.

·       A Valina

   A valina é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo, portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos.

   A valina é um aminoácido alifático primo da leucina e da isoleucina, tanto em estrutura, como em função. Estes aminoácidos são extremamente hidrofóbicos e são quase sempre encontrados no interior de proteínas. Eles raramente são úteis em reacções bioquímicas normais, mas estão relegados à função de determinar a estrutura tridimensional das proteínas devido à sua natureza hidrofóbica.

   A valina representa cerca de 5% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo.

   O Leite e os ovos são alimentos ricos em valina.

Valina – Presente em soja, agrião, cogumelo branco, semente de girassol, semente de gergelim, ervilha, feijão, amêndoas, romã, beterraba, cenoura, aipo, alface, quiabo, salsa, abóbora e nabo.

É possível afirmar que os alimentos vegetais que mais possuem aminoácidos são:

– semente de abóbora;

– pistache;

– castanha de caju.

Postagem do Aluno Eric
Fonte: http://quiprocura.net/wordpress/2015/08/24/proteina-nao-e-exatamente-carne/

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Proteína Hemoglobina

·         Hemoglobina é constituída por quatro cadeias polipeptídicas.

            A hemoglobina dos vertebrados, o transportador de oxigénio nas hemácias, é constituída por quatro cadeias polipeptídicas, duas de um tipo, e duas de outro. As quatro são mantidas juntas por ligações não covalentes. Cada uma contém um grupo heme e um só centro de ligação ao oxigénio. A hemoglobina A, a principal dos adultos, é constituída por duas cadeias alfa (α) e duas betas (β). Outra hemoglobina nos adultos (cerca de 2% da hemoglobina total) é a hemoglobina A2, na qual as cadeias β são substituídas por cadeias delta (δ).

Os embriões e fetos apresentam hemoglobinas diferentes. Logo após a concepção, os embriões sintetizam cadeias zeta (ξ), que são cadeias do tipo α; e cadeias épsilon (ε), que são do tipo (β). No decurso do desenvolvimento, ξ é trocado por α, e ε é trocado por gama (γ) e depois por β.

A principal hemoglobina durante os dois terços terminais da vida fetal é a hemoglobina F, cuja composição em sub-unidades é α2γ2. As cadeias α e ξ contém 141 aminoácidos e as cadeias β, γ e δ contém 146. Logo, a hemoglobina consiste em vários polipéptideos que diferem entre si. As interacções das subunidades determinam a capacidade da hemoglobina de transportar O2, CO2 e H+, atendendo às condições fisiológicas.

·         A estrutura quaternária da hemoglobina muda acentuadamente pela oxigenação

A hemoglobina pode ser dissociada nas cadeias que a constituem. As propriedades da cadeia α isolada são muito parecidas com as da mioglobina. A cadeia α, por si só, tem uma grande afinidade para o oxigénio. As cadeias β isoladas associam-se para formar um tetrâmero (β4). Da mesma forma que a cadeia α e que a mioglobina, β4 não tem as propriedades alostéricas da hemoglobina, e tem uma alta afinidade pelo oxigénio. As propriedades alostéricas da hemoglobina surgem de interacções entre as suas subunidades. A unidade funcional da hemoglobina é um tetrâmero que consiste em dois tipos de cadeias polipeptídicas.

Em 1938, Félix Haurowitz descobriu que cristais de desoxi-hemoglobina se fragmentavam quando eram expostos ao oxigénio. Os cristais de desoximioglobina, por outro lado, ligam-se e libertam oxigénio sem alteração da sua forma. A fragmentação dos cristais da hemoglobina sugeriu que a proteína passa por uma mudança conformacional importante quando se liga ao O2. de facto, estudos de cristalografia com raios X mostraram qua a oxi e a desoxi-hemoglobina diferem acentuadamente nas suas estruturas quaternárias.

A molécula oxigenada é mais compacta. A estrutura quaternária da desoxi-hemoglobina é chamada de forma T (Tensa), a da oxi-hemoglobina é chamada de forma R (relaxada).

·         O Ferro Move-se em Direcção ao Plano do Heme Quando o Oxigénio se Liga.Na mioglobina não oxigenada, o ferro do heme situa-se cerca de 0,03 nm (0,3 Ǻ) fora do plano do anel, na direcção de His F8. Na mioglobina oxigenada, uma molécula de oxigénio ocupa a sexta posição de coordenação do átomo de ferro que, então, se situa apenas a cerca de 0,01nm (0,1 Ǻ) fora do plano do heme. A oxigenação da hemoglobina é, portanto, acompanhada pelo movimento do átomo de ferro e, consequentemente, pelo movimento de His F8 e os resíduos liga­dos covalentemente a His F8, em direcção ao plano do anel. Este movimento gera uma nova conformação das porções da proteína.

Postagem do Aluno Eric
Fonte: http://medicina.med.up.pt/bcm/trabalhos/2006/aminhaproteinafavorita/estrutura.htm

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