terça-feira, 20 de outubro de 2015

Dieta das Proteínas

     A dieta hiperproteica (também conhecida como dieta da proteína) tem conquistado cada vez mais adeptos. Esse tipo de dieta proíbe ou restringe o consumo de alimentos fontes de carboidratos (como pão, arroz, massas, frutas), e é baseada apenas em alimentos fontes de proteínas (carnes, ovos, leite e derivados) e gorduras. Normalmente é feita como objetivo de ganho de massa muscular ou emagrecimento.
                     
   O consumo de uma dieta rica em proteínas pode ser importante no controle de peso, devido às proteínas aparentemente serem eficientes em enviar sinais de saciedade ao cérebro, contribuindo para diminuir a ingestão de alimentos. Porém, o consumo desequilibrado de macronutrientes (proteínas, carboidratos e gorduras) a longo prazo pode levar à prejuízos no funcionamento cerebral e falta de concentração (pela diminuição do consumo de carboidratos), problemas no fígado e no coração (pelo alto consumo de gorduras, que muitas vezes acompanham os alimentos fonte de  proteínas).

                                 

A alimentação com altas concentrações de proteínas limita a ingestão de outros nutrientes importantes, necessários para que o corpo funcione de maneira adequada.

De acordo com o Guia Alimentar para a População Brasileira, o conceito de alimentação saudável pressupõe que nenhum alimento específico ou grupo deles isoladamente, é suficiente para fornecer todos os nutrientes necessários a uma boa nutrição e consequente manutenção da saúde. Por isso, a alimentação deve ser diversificada, que inclua alimentos que forneçam nutrientes como carboidratos, proteínas e gorduras; vitaminas, minerais, fibras e água, em equilíbrio.



Fonte: Nutricionista Giselle Barrinuevo

Postagem da Aluna Katia
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Excesso de proteínas

Excesso de proteínas é prejudicial?
O consumo excessivo de proteínas na dieta pode causar insuficiência renal em indivíduos saudáveis?    


    O impacto do consumo excessivo de proteína alimentar na doença renal tem sido estudado há muitos anos, mas ainda não há evidências suficientes que comprovem que a alta ingestão de proteína possa causar danos renais em indivíduos saudáveis, e que, portanto, possuem um funcionamento normal dos rins.

             

    Um indivíduo adulto com peso normal deve ingerir 0,8 g a1g de proteína por kg de peso corpóreo ao dia, ou 10 a 35% do valor calórico total da dieta sob a forma de proteína. Diversos estudos já mostraram que a alimentação do brasileiro tem proporção de proteínas mais alta do que o recomendado.

    Algumas explicações para a possível relação entre alta ingestão de proteína e dano renal são de que, como os rins eliminam os produtos do metabolismo da proteína (como uréia, amônia, dentre outros resíduos nitrogenados), seu consumo elevado pode causar sobrecarga renal. Isso pode fazer com que a função renal seja prejudicada progressivamente. Além disso, também pode haver sobrecarga do fígado, por ser o órgão responsável pela metabolização de aminoácidos.



   Um bom exemplo é o que acontece com as gestantes, que precisam aumentar sua ingestão calórica total, com consequente aumento da proteína alimentar, e como consequência aumentam em 65% a taxa de filtração glomerular. Nem por isso elas estão em risco para desenvolverem doença renal.
    Mas é importante lembrar que, mesmo não havendo comprovações científicas de danos renais com a ingestão elevada de proteína, podem ocorrer outros problemas. Por outro lado, ainda são poucos os estudos que analisam as possíveis alterações renais associadas à ingestão de dieta hiperprotéica, principalmente em relação à proteína animal. Desta forma, mais estudos são necessários para melhor elucidar os efeitos em longo prazo deste aumento de proteína na alimentação diária.

    Por exemplo, quando há excesso de proteína na circulação sanguínea, esse nutriente será degradado e depois armazenado na forma de gordura, contribuindo para o desenvolvimento da aterosclerose e doenças cardíacas. Além disso, uma alimentação com altas concentrações de proteínas limita a ingestão de outros nutrientes essenciais, necessários para o organismo humano suprir a quantidade energética diária, pois, na maioria das vezes, a dieta deixa de ter variedade de alimentos. Outro agravante é que o consumo em excesso de proteína causa amento da excreção de cálcio e, portanto, diminui a utilização desse mineral.
   Portanto, estudos em longo prazo precisam ser realizados para verificar essa relação, mas, até o momento, não é necessária a restrição na ingestão de proteína em indivíduos saudáveis. Já para indivíduos que têm a função renal debilitada, uma dieta restrita no consumo de proteína pode ser benéfica.
               Efeitos adversos da alta ingestão de proteínas   
   O alto consumo de proteínas tem sido recomendado por alguns autores como estratégia a ser utilizada no tratamento da obesidade e na melhora da resistência insulínica. No entanto, tal medida não deve ser adotada sem que sejam consideradas as possíveis consequências cardiovasculares e renais associadas a este maior consumo protéico em longo prazo.
 
       O alto consumo de proteínas, principalmente animal, está em geral associado a uma maior ingestão de lipídios (gordura), principalmente saturados e colesterol e a uma menor ingestão de fibras, podendo aumentar o risco de doenças cardiovasculares. Geralmente o maior consumo de proteínas se associa ao maior consumo de gordura saturada e colesterol, aumentando assim o risco de doenças cardiovasculares (DCV) e formação de cálculos renais e ácido úrico elevado na circulação.


Postagem da Aluna Kátia
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Metabolismo de proteínas

    A proteína também pode ser usada como combustível energético, porém de uma maneira muito ineficiente. Para que isso ocorra é necessário primeiro convertê-la em glicose e em casos de inanição, ou depleção energética severa, as proteínas são usadas para gerar ácidos graxos livres. Esses dois processos são chamados de gliconeogênese e lipogênese, respectivamente.
 
As proteínas são formadas por aminoácidos, os quais são quebrados e aí sim convertidos em glicose ou em vários intermediários do metabolismo oxidativo (como já são familiares para vocês: o piruvato e a acetil-CoA). A energia produzida pelas proteínas não são facilmente determinadas porque elas contêm nitrogênio, que são liberados e não podem ser oxidados pelo organismo. Assim, são convertidos em uréia e excretados, principalmente, na urina. Por conta disso, utilizamos muito pouca proteína durante o repouso e durante o exercício, segundo os livros de fisiologia é cerca de 5 a 10% da energia total desprendida.
  
Vamos ver como isso ocorre: para degradar os aminoácidos é necessário primeiro remover o grupo amino, que é retirado pela aminotransferase, e transferido para a-cetoglutarato, formando um a-cetoácido e glutamato. Na segunda etapa, o glutamato pode seguir dois caminhos: desaminação e transaminação. 
        Na desaminação, o glutamato libera seu grupo amino como NH3, que se converte em NH4+ e vai para o ciclo da uréia. Esta reação ocorre principalmente no fígado. Na transaminação, o glutamato reage com oxaloacetato, formando aspartato e a-cetoglutarato. 
   Vamos ver novamente no metabolismo oxidativo que eles são componentes do ciclo de Krebs (ciclo do ácido cítrico):

        Mas veja que outros aminoácidos, como o aminoácido essencial leucina, formam por outra via outro intermediário do ciclo: a acetil-CoA. Por isso, as vias pelas quais vão ocorrer o metabolismo de proteína vão depender do tipo do aminoácido.
                           

 referências Fisiologia Humana. Guyton; Fisiologia do exercício. Mc Ardle.
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segunda-feira, 19 de outubro de 2015

Digestão das proteínas

     
A proteína foi o primeiro nutriente considerado essencial para o organismo. As proteínas são macromoléculas presentes em todas as células dos organismos vivos. As proteínas cumprem funções estruturais, reguladoras, de defesa e de transporte nos fluídos biológicos.
Quanto à origem, as proteínas podem ser exógenas, provenientes das proteínas dos alimentos ingeridos pela dieta, ou endógenas, derivadas da degradação das proteínas celulares do próprio organismo.
     As proteínas da dieta pela digestão e subsequente absorção pelo intestino fornecem aminoácidos ao organismo que terão três destinos principais: anabolismo, catabolismo ou degradação e produção de energia. Por estas vias os aminoácidos servirão na construção e manutenção dos tecidos, formação de enzimas, hormônios, anticorpos, no fornecimento de energia e na regulação de processos metabólicos.
      A digestão de proteína começa no estômago, onde as proteínas se decompõem em proteoses, peptonas e polipeptídeos grandes, e continua no intestino delgado pela ação das enzimas proteolíticas provenientes do pâncreas e da mucosa intestinal. No estômago, o pepsinogênio inativo é convertido na enzima pepsina quando ele entra em contato com o ácido hidroclorídrico e outras moléculas de pepsina por estímulo da presença do alimento. Esta enzima começa a quebra ou clivagem das proteínas dos alimentos, principalmente o colágeno, a principal proteína do tecido conjuntivo.
    As proenzimas pancreáticas são ativadas pela enteroquinase do suco intestinal que transforma o tripsinogênio em tripsina por meio de uma hidrólise. Esse processo é continuado por uma ativação em cascata das outras proenzimas pancreáticas através da ação da tripsina. A tripsina, quimiotripsina e carboxipolipeptidase pancreáticas decompõem a proteína intacta e continuam a decomposição iniciada no estômago até que se formem pequenos polipeptídeos e aminoácidos.
As peptidases proteolíticas localizadas na borda em escova também atuam sobre os polipetídeos, transformando-os em aminoácidos, dipeptídeos e tripeptídeos.
A fase final da digestão de proteínas ocorre na borda em escova,
 onde os dipeptídeos e tripeptídeos são hidrolisados em seus
aminoácidos constituintes pelas hidrolases peptídicas. Os peptídeos
e aminoácidos absorvidos são transportados ao fígado através da veia porta. 

Quase toda a proteína é absorvida no momento em que atinge o final do jejuno e apenas 1% da proteína ingerida é encontrado nas fezes.
Resumo da digestão, absorção e utilização de proteínas.
Estrutura
Proteína
Boca
Tritura os alimentos
Estomago
Ácido clorídrico desnatura proteínas e a pepsina, inicia a hidrólise
Intestino Delgado
No lúmen intestinal, as enzimas pancreáticas digerem a proteína ingerida (e a endógena) a dipeptídeos e tripeptídeos; dipeptidases e tripeptidases nas bordaduras “em escova” das células da mucosa digerem dipeptídeos e tripeptídeos até aminoácidos.
Fígado
Mantém o balanço dos aminoácidos plasmáticos, sintetiza proteínas essenciais, enzimas, lipoproteínas e albumina. Converte esqueleto carbônico do aminoácido em glicose. è responsável pela síntese de 95% da uréia.
Sistema circulatório
Sangue transporta aminoácidos absorvidos e proteínas sintetizadas
Rim
Sintetiza uréia em condições especiais e a elimina pel urina
Intestino Grosso
Elimina material não digerido que pode ser fermentado pela flora intestinal.

A maior parte da proteína que entra no intestino, quer de origem dietética (exógena) quer de origem endógena, é digerida e absorvida na forma de aminoácidos. Um fator importante na absorção das proteínas dos alimentos é a sua digestibilidade, que é definida como a relação entre a proteína ou nitrogênio absorvido e proteína ou nitrogênio ingerido. Em geral, as proteínas de origem animal (carne, frango, peixe, leite, ovos...) têm digestibilidade ao redor de 90 a 95%. as proteínas dos vegetais tem digestibilidade menor de 67 a 82%



Postagem da Aluna Stefane
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quinta-feira, 15 de outubro de 2015

Classificações e funções das proteínas

As proteínas podem ser classificadas conforme a sua composição, seu número e sua forma. Quando falamos em composição, são classificadas como Proteínas Simples e Proteínas Conjugadas.
As proteínas simples consistem em apenas um aminoácido. Bons exemplos de proteínas simples são a Albumina e Globulina.
Já as proteínas conjugadas, como o próprio nome sugere, são aminoácidos conjugados com um grupo prostético (aminoácido + grupo prostético).
Podemos, ainda, citar vários exemplos de proteínas conjugadas, como:
Cromoproteínas +  pigmento (grupo heme) = Hemoglobina
Fosfoproteínas + ácido fosfórico = Caseína (proteína do leite)
Lipoproteínas + lipídio = membranas celulares
Núcleoproteínas + ácido nucleico = Ribonucleoproteínas e Desoxirribonucleoproteínas


Quando se trata dos números de ligações, podemos dizer que existem proteínas monoméricas e proteínas oligoméricas.
Proteínas monoméricas são aquelas formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. Um exemplo é a mioglobina.
Proteínas oligoméricas, por sua vez, são aquelas formadas por mais de uma cadeia polipeptídica interligadas por ligações covalentes. Como, por exemplo, a Hemoglobina.


Quando falamos da forma das proteínas, elas podem se apresentar de duas maneiras, como: Proteínas globulares e Proteínas fibrosas.


As proteínas globulares são aquelas que funcionam como catalisadoras (aceleram reações), transportadoras e reguladoras. São, ainda, como o próprio nome nos sugere, de forma esférica, com variação de tamanho e solúveis (sua solubilidade em água é relativamente alta).
Quando se fala em proteínas globulares a primeira coisa nos vem em mente são as Hemeproteínas. As Hemeproteínas são um grupo de proteínas especializadas que contêm como grupo prostético o Heme. O grupo Heme, por sua vez, é um complexo de protoprofirina IX e íon ferroso Fe2+.


Falando mais aprofundadamente, o Heme é um grupo prostético que consiste em um átomo de ferro ferroso contido no centro de um anel orgânico heterocíclico, chamado tetrapirrol ou porfirina. A presença do ferro ferroso permite a ligação do oxigênio as células sanguíneas, uma parte dele se liga a um resíduo de histidina na proteína globina e a outra a uma molécula de oxigênio.


Exemplos de Hemeproteínas são Hemoglobinas e Mioglobinas.





Apesar de pertencerem ao mesmo “grupo” de proteínas, as globulares, há diferenças entre as Hemoglobinas e as Mioglobinas.
As Hemoglobinas possuem quatro cadeias polipeptídicas,  cada uma com um grupamento heme, e estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias; É, ainda, o transportador de oxigênio para as hemácias.
Já as Mioglobinas têm apenas estruturas primárias, secundárias e terciárias; Ao contrário das Hemeproteínas, possuem apenas uma cadeia polipeptídica.
Outra diferença entre elas é o local onde geralmente se encontram: As Hemoglobinas estão presentes no sangue, enquanto as Mioglobinas estão nas fibras musculares.

A mioglobina, como podemos observar na imagem, apresenta apenas um grupo Heme.
Já a hemoglobina, apresenta quatro grupos Heme. Podemos observar ainda as quatro cadeias polipeptídicas. 
 


A Mioglobina é uma molécula compacta, sua hemeproteína está presente nos músculos esqueléticos e também no coração. Tem apenas uma cadeia polipeptídica.
As Hemoglobinas são encontradas nos eritrócitos e são composta por duas cadeias alfa e duas cadeias beta, unidas por interações não covalentes.  
Mudanças estruturais podem levar a oxigenação ou a desoxigenação. Falamos que podem ficar na forma R e T (oxigenada e desoxigenada, respectivamente).


O oxigênio, então, pode se ligar tanto a hemoglobina quanto a mioglobina, no entanto, há diferenças nessas ligações: Por haver apenas um grupo heme nas miglobinas, elas poderão ligar-se com apenas uma molécula de oxigênio. Já a hemoglobina, por ter quatro grupos, pode se ligar com quatro moléculas de oxigênio.


Há fatores que podem influenciar essa ligação do entre hemoglobina e oxigênio, como:
A pressão do próprio oxigênio;
pH do ambiente;
Pressão do gás carbônico;
Disponibilidade de 2,3-bifosfoglicerato.


Além das proteínas globulares, existe também, como já dito acima, outro tipo de proteínas: as Proteínas Fibrosas. São proteínas com função estrutural, apresentam-se em forma cilíndrica longa e são pouco solúveis em água. Existem vários tipos, mas a queratina, o colágeno, a elastina e a tropomiosina são ótimos exemplos. São encontradas nas córneas, esclera (parte branca dos olhos), pele, dentre outras partes.


Colágeno: o tipo de proteína mais abundante e importante em nosso corpo. Responsável pela resistência e pela forma dos tecidos do nosso corpo. Existem mais de vinte tipos desta proteína.


Elastina: É uma proteína do tecido conectivo com propriedades semelhantes a borracha. Dá aos tecidos a capacidade de se esticarem sem que se rompam. Além disso, é quase insolúvel em água. Encontram-se nos pulmões, na pele, nas artérias e também nos ligamentos.


 
Ou seja, as proteínas são indispensáveis ao nosso organismo, por exercem funções fundamentais.

Referências: 
Princípios de bioquímica de Lehninger.


Postagem da Aluna Ana Isabela Costa

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sábado, 10 de outubro de 2015

A doença de Alzheimer e as proteínas

     O Alzheimer é uma doença neuro-degenerativa que provoca a diminuição das funções intelectuais, reduzindo as capacidades de trabalho e de relação social, interferindo no comportamento e na personalidade. De inicio, o paciente começa a perder sua memória mais recente, pode até lembrar com precisão acontecimentos de anos atrás, mas esquece de coisas que acabaram de acontecer. Com a evolução do quadro, o Alzheimer causa um grande impacto no cotidiano da pessoa e afeta a capacidade de aprendizado, atenção e orientação.
O diagnóstico da Doença de Alzheimer continua sendo clínico, mas a diferença verificada foi à constatação de que marcadores biológicos podem auxiliar a tornar o diagnóstico da Doença de Alzheimer (DA) mais preciso. Os marcadores biológicos que passam a fazer parte da investigação clínica são o beta-amiloide e a proteína fosfo-tau. A proteína beta-amiloide, é acumulada nas placas senis, um dos marcos patológicos da doença. Essa proteína é produzida normalmente no cérebro e há evidências de que quantidades muito pequenas dela são necessárias para manter os neurônios viáveis. O problema na DA é que sua produção aumenta muito e moléculas acumulam-se como placas, levando à alteração nas sinapses.
            As beta-amiloides vêm de uma proteína maior encontrada na membrana gordurosa que envolve as células nervosas, e são formadas quando pedaços da proteína beta-amiloide que se agrupam. A beta-amiloide é quimicamente "pegajosa" e se junta aos poucos formando as placas.
As formas mais nocivas de beta-amiloide talvez sejam os grupos de pequenos pedaços do que as placas em si. Os pequenos agrupamentos podem bloquear a sinalização entre as células nas sinapses. 
Esta imagem de um microscópio de elétrons mostra uma célula com algumas regiões saudáveis e outras regiões com formação de emaranhados.

 Esta imagem de um microscópio de elétrons mostra uma célula com algumas regiões saudáveis e outras regiões com formação de emaranhados.


                           
Nas regiões saudáveis
• O sistema de transporte é organizado em filamentos paralelos ordenados como os trilhos. As moléculas de nutrientes partes de células e outros materiais essenciais viajam nesses “trilhos”.
• A proteína chamada tau ajuda os trilhos a permanecerem retos.


Em regiões com formação de emaranhados:
• A tau se converte em filamentos torcidos chamados de emaranhados.
• Os trilhos não conseguem mais se manter retos. Eles se rompem e se desintegram.
• Nutrientes e outros suprimentos essenciais não conseguem mais se movimentar através das células, que acabam morrendo.


                           A  progressão da doença no cérebro

         As placas e emaranhados (mostrados nas regiões sombreadas em azul) tendem a se espalhar por todo o córtex em um padrão previsível de acordo com o avanço da doença de Alzheimer.

A velocidade de progressão varia muito. As pessoas com Alzheimer vivem, em média, oito anos, mas algumas pessoas podem sobreviver por até 20 anos. O curso da doença depende, em parte, da idade da pessoa quando a doença foi diagnosticada e se a pessoa possui outros problemas de saúde.

• Estágio inicial de Alzheimer: as mudanças podem começar 20 anos ou mais antes do diagnóstico.
• Estágios leves a moderado de Alzheimer: indivíduos geralmente vivem de 2 a 10 anos.
• Estágio grave de Alzheimer: indivíduos podem viver de 1 a 5 anos.

           
O Alzheimer é apenas uma das várias doenças causadas por algum "defeito" nas proteínas. Iremos, aos poucos, mostrar outras patologias ocasionadas por algum problema nas proteínas..



Postagem do Aluno Eric Soares

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Desnaturação das Proteínas

          A estrutura protéica adquire sua função em meio celular específico. Condições diferentes daquelas presentes no interior da célula podem resultar em variáveis alterações na estrutura das proteínas. Uma perda da estrutura tridimensional suficiente para causar perda de função recebe o nome de desnaturação. O estado desnaturado não necessariamente corresponde à um desenovelamento completo da estrutura protéica e a uma randomização de conformação. Sob a maioria das condições, as proteínas desnaturadas se encontram em um conjunto de estados parcialmente enovelados pouco elucidados.
         A maioria das proteínas pode ser desnaturada pelo calor, que afeta as interações fracas em uma proteína (especialmente entre as ligações de hidrogênio) de forma complexa. Quando a temperatura se eleva lentamente, uma conformação protéica geralmente permanece intacta até que haja uma perda abrupta de estrutura em uma faixa estrita de temperaturas. Essa alteração repentina indica que o desenovelamento é um processo cooperativo: a perda da estrutura em uma parte da proteína desestabiliza outras partes.
        A desnaturação protéica se dá não só pelo calor, mas também por extremos de pH, por alguns solventes orgânicos miscíveis com a água (álcool e acetona, por exemplo), por certos solutos como uréia e cloridrato de guanidínio ou por detergentes. Cada um desses agentes desnaturantes representa um tratamento relativamente brando no sentido de que nenhuma ligação covalente na cadeia polipepitídica é rompida. Os solventes orgânicos (uréia e detergente) agem principalmente de modo a promover o rompimento de interações hidrofóbicas que estabilizam as proteínas globulares; os extremos de pH alteram a carga líquida da proteína, provocando a repulsão eletrostática e rompimento de algumas ligações de hidrogênio.
                  Técnicas de Desnaturação de Proteínas
      Uma proteína pode ser desnaturada por ação de alguns fatores externos, como, por exemplo, o calor, um meio altamente ácido ou a influência de um metal pesado. Para todos os procedimentos descritos abaixo, pode-se utilizar como solução de proteína a clara do ovo diluída em água.
                                                     


                         Precipitação por ação do calor
             Em um tubo de ensaio colocar 2 mL de solução de proteína e aquecer diretamente na chama se agitar. Observar a formação  de coágulo brando de proteína desnaturada.
Explicação: O calor desnatura (precipita) as proteínas, transformando-as em proteínas que são insolúveis por modificação na sua estrutura.
                         Precipitação por ação de ácidos
Reação de Heller
            Em um tubo de ensaio colocar 1mL de  HNO3 concentrado e cuidadosamente pelas paredes do tubo 1mL  de solução de proteína, tendo o cuidado para as soluções não se misturarem. Na junção da camada dos dois líquidos se forma um anel branco de albumina precipitada. Outros ácidos fortescomo o HCl e H 2SO 4 também dão testes positivos com a albumina. Repetir técnica utilizando o ácido clorídrico, e anotar diferenças.
Explicação: Os ácidos fortes desnaturam (precipitam) as proteínas, transformando-as em meta proteínas que são solúveis.
                         Precipitação por sais de metais pesados
            Em 3 tubos de ensaio colocar respectivamente 2mL de solução de proteína: no tubo 1 colocar 5 gotas de solução de HgCl2  a 0,5%, no tubo 2 colocar 5 gotas de solução de AgNOa 0,5% e no tubo 3 colocar 5 gotas de solução de CuSO4 a 0,5%. Em todos os tubos forma-se um precipitado branco
Explicação: Em pH  situado do lado alcalino do seu ponto isoelétrico, algumas proteínas combinam-se com cátions de metais pesados formando proteinatos insolúveis. Os sais de metais pesados reagem com seu cátion com o ânion da proteína (COO-) formando proteinatos, no caso de mercúrio de prata e de cobre, estes proteinatos são insolúveis e por isso precipitam.
                Precipitação por ação de solventes orgânicos
            Em um tubo de ensaio colocar 1mL de solução de proteínas e álcool etílico (1 a 3 volumes) até a formação de precipitado de proteínas.
Explicação: A adição de solventes orgânicos como o etanol, éter dietílico e acetona, quando adicionado às soluções aquosas de proteínas, podem levar à precipitação das mesmas.
               Precipitação por reação com agentes alcalóides
        Em um tubo de ensaio colocar 1ml de solução albumina de ovo e adicionar 1mL de ácido tricloroacético a 10%  (TCA). Observar a formação de um precipitado branco de proteínas desnaturadas.
Explicação: A adição de ácidos orgânicos favorece a precipitação de uma proteína quando em meio aquoso.

Referências:                                            
ATKINS, Peter; JONES, Loreta; Princípios de Química: questionando a vida moderna e o meio ambiente, Porto Alegre: Bookman, 2001.
MAHAN, Bruce M.; MYERS, Rollie J.; Química: um curso universitário, Ed. Edgard Blucher LTDA, São Paulo/SP – 2002.
Ilustração: 
http://foodslashscience.blogspot.com.br/2010/11/cooking-meat-thermodynamics-and.html
Arquivado em: Bioquímica
http://www.educador.brasilescola.com/estrategias-ensino/desnaturacao-proteinas.htm
http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/introducao_proteinas/introducao_proteinas_quatro.htm
http://pt.wikipedia.org/wiki/Desnaturação
http://www.cienciaviva.pt/docs/cozinha12.pdf
Lehninger Princípios da Bioquímica – David L. Nelson, Michel M. Cox. 3 edição, 2002.
Arquivado em: Bioquímica


Postagem da Aluna Kátia Oliveira
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