A solubilidade das proteínas depende não apenas das propriedades físico-químicas da molécula, mas também do pH, da força iônica, da temperatura, do tipo de solvente utilizado, dentre outros fatores.
Mas, afinal, o que é solubilidade? Por definição, solubilidade é a porcentagem de proteína que se mantém em solução ou dispersão coloidal sob condições específicas e que não sedimenta com forças centrífugas moderadas.
Para que uma proteína seja solúvel, ela deve interagir com o solvente, seja por pontes de hidrogênio, dipolo-dipolo e também por interações iônicas, e, por isso, podemos definir “solubilidade” como o equilíbrio entre as interações proteína-proteína e proteína-solvente.
Mas qual a vantagem da solubilidade? Uma das principais vantagens de uma boa solubilidade é que, assim, se permite a dispersão rápida e completa das moléculas de proteína. A solubilidade é um fator importante, ainda, na indústria alimentícia, pois é essencial na elaboração e fabricação de certos alimentos, como: sopas, molhos, purês, bebidas, etc. Não somente para isso, mas também é importante conhecer a solubilidade quando se pretende determinar o grau de extração e purificação das proteínas.
As proteínas podem ser classificadas em quatro grupos, conforme a sua solubilidade:
- Albuminas: solúveis em água a pH 6,6
- Globulinas: solúveis em soluções salinas diluídas
- Prolaminas: solúveis em etanol a 70%
- Gluteninas: solúveis apenas em soluções muito ácidas ou muito básicas.
Um dos fatores que influencia a solubilidade é o ponto isoelétrico, que pode ser definido como o valor de pH onde uma molécula apresenta carga elétrica líquida igual a zero. O pI é o pH no qual há um equilíbrio entre as cargas negativas e positivas, fazendo com que a “carga final” seja igual a zero. Em pH distinto do ponto isoelétrico, as proteínas se repelem, têm cargas líquidas e podem interagir com a água, sendo, assim, mais solúveis em água. Conforme o ponto isoelétrico se aproxima, as diferenças das cargas diminuem, formando até mesmo agregados e precipitados.
Quando se quer representar a solubilidade de uma proteínas em função do seu pH, geralmente, tem-se curvas em forma de “U”. Nestes casos, a solubilidade mínima corresponde ao pH que coincide com o ponto isoelétrico.
As proteínas são mais solúveis em água quanto mais distante o pH encontrar-se do seu ponto isoelétrico e, então, mais pontes de hidrogênio poderão se formar entre as moléculas de água e as de proteínas.
Há algumas substâncias, também, que podem aumentar a solubilidade das proteínas, como: íons de sais neutros, pois eles reagem com as cargas deles. Esse efeito tem relação com o número de cargas das espécies iônicas em dissolução e da concentração de sal. Sais como MgSO4 e MgCl2 são mais adequados para aumentar a solubilidade que NaCl ou KCl.
Outro fator que influencia a solubilidade das proteínas é a temperatura. Temperaturas de 0ºC a 40ºC são capazes de aumentar a solubilidade. No entanto, se a temperatura passar disso, corre outro efeito, já dito anteriormente aqui, a Desnaturação. A desnaturação térmica muda a solubilidade porque há um aumento nos grupos hidrofóbos/hidrofóbicos em sua superfície. O desdobramento altera o equilíbrio, anteriormente citado, entre proteína-proteína e proteína-solvente.
Já em temperaturas muito baixas, a solubilidade das proteínas diminui, pois há uniões proteicas que se estabelecem quando a água se separa em forma de gelo.Referências:
Livros: Química de Alimentos
Tecnologia de alimentos
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