Glúten, a Proteína do Trigo

Hoje em dia, deve constar nas embalagens de alimentos a informação da adição ou não de glúten em sua composição, em vista do grande número de reações alérgicas já diagnosticadas. O termo glúten deriva do latim glüten, e trata-se de uma proteína amorfa, composta basicamente pela mistura de cadeias protéicas longas de gliadina e glutenina. 

“O glúten é uma substância fibrosa, elástica, pegajosa, de coloração âmbar, formado pelas proteínas, quando a farinha de trigo é misturada com água e submetida a mistura mecânica. É o responsável pela retenção dos gases da fermentação, o que promove o crescimento dos pães. Também retém a umidade da massa e do pão depois de assado, além de promover a elasticidades das massas”.

As proteínas formadoras do glúten, gliadina e glutenina, encontram-se naturalmente nas sementes de muitos cereais da família das gramíneas. Alimentos que o contém são o trigo, a cevada, o centeio, a aveia, entre outros. Estes cereais são formados basicamente por 40 a 70% de amido, de 1 a 5% de lipídios e de 7 a 15% das proteínas formadoras do glúten.

Essa proteína apresenta uma pH entre 4 e 5 e é solúvel em água, por isso:
 “Quando a farinha é misturada com a água, sob esforço mecânico, essas duas proteínas hidratam-se formando um complexo protéico pela sua associação através de pontes de hidrogênio, ligações de van der Waals e ligações dissulfato, este complexo é o que chama-se glúten.  O glúten é o principal responsável pela elasticidade da massa produzida com a farinha de trigo. Esse composto aparece muitas vezes combinado com outras proteínas vegetais, como as globulinas, e também em combinação com o amido, sendo o responsável também pela viscosidade da massa composta de farinha e água”.

As já citadas propriedades físicas do glúten, elasticidade e viscosidade, são propriedades naturais dos elementos protéicos do glúten. A complexa mistura dessas proteínas por meio de pontes entre dissulfito e água, através de pontes de hidrogênio, resulta nessas propriedades físicas, tão significativas do glúten, onde este composto retém a água em suas vacâncias protéicas.

“As características desejadas para o glúten podem ser alteradas por diversos fatores como, por exemplo, se o teor de água for insuficiente, não haverá a completa formação deste. A propriedade de extensibilidade pode ser afetada pela falta de lipídios e pelo excesso de oxidação. A resistência do glúten pode diminuir com o excesso mecânico ou com a presença de enzimas proteolíticas, que destroem a cadeia peptídica”.

As características associadas à elasticidade das massas, textura e granulosidade, permitem que a massa protéica seja preenchida com água e também por bolhas de gás produzidas no processo de fermentação.

As Gliadinas podem desencadear uma resposta alérgica. Alguns trechos de proteínas são interpretados como se fossem agente infecciosos/invasores. A resposta alérgica do organismo produz inflamação intestinal. Com o passar do tempo, pode ocorrer o encurtamento das vilosidades intestinais e a diminuição da quantidade de microvilosidades. A superfície intestinal é reduzida, dificultando a absorção dos nutrientes. Esse é o caso da Doença Celíaca, que  é causada pela predisposição genética aliada a fatores ambientais (excesso de glúten na dieta). A doença pode acarretar dermatite, problemas dentários, hepáticos e cardíacos, assim como distúrbios neurológicos, psiquiátricos e reprodutivos. Os doentes devem ter acompanhamento médico para verificar se há outros problemas, como deficiência de vitaminas e se são necessários exames de densitometria óssea. A doença pode se estabelecer na infância, logo após a introdução da farinha de trigo na alimentação, porém, também pode manifestar-se em qualquer fase da vida. Pacientes com a Doença Celíaca devem, então, eliminar da dieta alimentos que contêm glúten.

Referências:
Princípios de Química - ATKINS
Portal da UFRGS

Postagem da Aluna Ana Isabela Costa