·
Hemoglobina é constituída por quatro cadeias
polipeptídicas.
Os embriões e fetos apresentam hemoglobinas
diferentes. Logo após a concepção, os embriões sintetizam cadeias zeta (ξ), que
são cadeias do tipo α; e cadeias épsilon (ε), que são do tipo (β). No decurso
do desenvolvimento, ξ é trocado por α, e ε é trocado por gama (γ) e depois por
β.
A principal hemoglobina durante os dois terços
terminais da vida fetal é a hemoglobina F, cuja composição em sub-unidades é
α2γ2. As cadeias α e ξ contém 141 aminoácidos e as cadeias β, γ e δ contém 146.
Logo, a hemoglobina consiste em vários polipéptideos que diferem entre si. As
interacções das subunidades determinam a capacidade da hemoglobina de
transportar O2, CO2 e H+, atendendo às condições fisiológicas.
·
A estrutura quaternária da hemoglobina muda acentuadamente
pela oxigenação
A hemoglobina pode ser dissociada nas cadeias que a
constituem. As propriedades da cadeia α isolada são muito parecidas com as da
mioglobina. A cadeia α, por si só, tem uma grande afinidade para o oxigénio. As
cadeias β isoladas associam-se para formar um tetrâmero (β4). Da mesma forma
que a cadeia α e que a mioglobina, β4 não tem as propriedades alostéricas da
hemoglobina, e tem uma alta afinidade pelo oxigénio. As propriedades
alostéricas da hemoglobina surgem de interacções entre as suas subunidades. A
unidade funcional da hemoglobina é um tetrâmero que consiste em dois tipos de
cadeias polipeptídicas.
Em
1938, Félix Haurowitz descobriu que cristais de desoxi-hemoglobina se
fragmentavam quando eram expostos ao oxigénio. Os cristais de desoximioglobina,
por outro lado, ligam-se e libertam oxigénio sem alteração da sua forma. A
fragmentação dos cristais da hemoglobina sugeriu que a proteína passa por uma
mudança conformacional importante quando se liga ao O2. de facto, estudos de cristalografia
com raios X mostraram qua a oxi e a desoxi-hemoglobina diferem acentuadamente
nas suas estruturas quaternárias.
A
molécula oxigenada é mais compacta. A estrutura quaternária da
desoxi-hemoglobina é chamada de forma T (Tensa), a da oxi-hemoglobina é chamada
de forma R (relaxada).
·
O Ferro Move-se em Direcção ao Plano do Heme Quando
o Oxigénio se Liga.Na mioglobina não oxigenada, o ferro do heme situa-se cerca de 0,03 nm (0,3 Ǻ) fora do plano do anel, na direcção de His F8. Na mioglobina oxigenada, uma molécula de oxigénio ocupa a sexta posição de coordenação do átomo de ferro que, então, se situa apenas a cerca de 0,01nm (0,1 Ǻ) fora do plano do heme. A oxigenação da hemoglobina é, portanto, acompanhada pelo movimento do átomo de ferro e, consequentemente, pelo movimento de His F8 e os resíduos ligados covalentemente a His F8, em direcção ao plano do anel. Este movimento gera uma nova conformação das porções da proteína.
Postagem do Aluno Eric
Fonte: http://medicina.med.up.pt/bcm/trabalhos/2006/aminhaproteinafavorita/estrutura.htm
Nenhum comentário:
Postar um comentário