Estruturas das Proteínas

            As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos  os aspectos da estrutura e função celulares. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa.
          As proteínas  são constituídas de vários grupos de substâncias importantes, como:  carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Raramente  contém enxofre, iodo, ferro e fósforo. As proteínas são formadas principalmente pelos grupos carboxila (COOH), amina (NH2) e grupo (R).        
         A hidrólise das proteínas ocorre no processo de aquecimento prolongado de uma proteína na presença de ácido forte ou base forte diluídos formando, assim, α–aminoácido. A hidrólise produz uma mistura de aminoácidos. Apesar da hidrólise de proteínas poderem produzir tantos 22 aminoácidos diferentes. Estes aminoácidos formam ligações peptídicas, que formam as proteínas. Essas ligações ocorrem entre um grupo amina de um aminoácido e carboxila de outro aminoácido.                                                      

Forças que mantém estrutura das proteínas:

1-  Pontes de hidrogênio: A ponte ou ligação de hidrogênio ocorre quando o hidrogênio (H) é ligado a um elemento eletronegativo, ou seja, o oxigênio (O), nitrogênio (N) e o flúor (F), são exemplos principais desses elementos.

                                       


 2- Interações iônicas: Ligação iônica ocorre entre íons positivos (cátions) e negativos (ânions), em razão da força de atração eletrostática existente entre eles.                                                                                       
3- Interações hidrofóbicas: interação molecular onde compostos apolares sofrem consequências das ações dinâmicas dos compostos polares.
                           
4- Interações de Van der Waals:  é a soma de todas forças atrativas ou repulsivas, que não sejam forças devidas a ligações covalentes entre moléculas ou forças devido à interação eletrostática de íons. 
                     

5-  Ponte dissulfeto: As ligações dissulfeto formam-se entre os átomos de enxofre de dois resíduos de cisteína. Esta ligação resulta da oxidação dos grupos sulfidrilo das cisteínas, que resulta numa ligação covalente entre os átomos de enxofre (-S-S-). As pontes de dissulfeto fazem com que a proteína adquira formas específicas e são ligações fracas.

       Sabendo disso, observamos que as proteínas apresentam várias estruturas como:

Estrutura Primária: é a seqüência exata dos diferentes aminoácidos juntos com a cadeia de proteína. Para a proteína realizar sua função em particular, essa estrutura deve estar correta.

Estrutura Secundária: é o arranjo do esqueleto da cadeia polipeptídica mantido por pontes de hidrogênio.

 Estrutura Terciária: É o arranjo tridimensional de todos os átomos da molécula. A proteína sofre um maior grau de enrolamento, surgindo as pontes de dissulfeto.

Estrutura Quaternária: As unidades são mantidas através de interações não-covalentes (pontes de hidrogênio, ligações iônicas e interações hidrofóbicas).


                 

                       Aminoácidos encontrados nas Proteínas

Os aminoácidos contêm tanto um grupo básico (NH2), quanto um grupo ácido (COOH). No estado sólido, os aminoácidos existem como íons dipolares, uma forma na qual o grupo carboxila está presente como um íon carboxilato, e o grupo amino está presente como um íon amínio. A forma predominante do aminoácido presente em uma solução depende do pH da solução e da natureza do aminoácido. Em soluções fortemente ácidas todos os aminoácidos estão presentes basicamente como cátions, em soluções fortemente básicas eles estão presentes como ânions. O ponto isoelétrico (pI)  pH apresenta igualdade cargas + e -  pI das proteínas apresenta menor solubilidade. Cada aminoácido e também proteína tem um ponto isoelétrico específico.

      

Postagem da Aluna Naira

Fonte: Química Orgânica Volume 2 - Solomons