Classificações e funções das proteínas

As proteínas podem ser classificadas conforme a sua composição, seu número e sua forma. Quando falamos em composição, são classificadas como Proteínas Simples e Proteínas Conjugadas.

As proteínas simples consistem em apenas um aminoácido. Bons exemplos de proteínas simples são a Albumina e Globulina.

Já as proteínas conjugadas, como o próprio nome sugere, são aminoácidos conjugados com um grupo prostético (aminoácido + grupo prostético).

Podemos, ainda, citar vários exemplos de proteínas conjugadas, como:

Cromoproteínas +  pigmento (grupo heme) = Hemoglobina

Fosfoproteínas + ácido fosfórico = Caseína (proteína do leite)

Lipoproteínas + lipídio = membranas celulares

Núcleoproteínas + ácido nucleico = Ribonucleoproteínas e Desoxirribonucleoproteínas

Quando se trata dos números de ligações, podemos dizer que existem proteínas monoméricas e proteínas oligoméricas.

Proteínas monoméricas são aquelas formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. Um exemplo é a mioglobina.

Proteínas oligoméricas, por sua vez, são aquelas formadas por mais de uma cadeia polipeptídica interligadas por ligações covalentes. Como, por exemplo, a Hemoglobina.

Quando falamos da forma das proteínas, elas podem se apresentar de duas maneiras, como: Proteínas globulares e Proteínas fibrosas.

As proteínas globulares são aquelas que funcionam como catalisadoras (aceleram reações), transportadoras e reguladoras. São, ainda, como o próprio nome nos sugere, de forma esférica, com variação de tamanho e solúveis (sua solubilidade em água é relativamente alta).

Quando se fala em proteínas globulares a primeira coisa nos vem em mente são as Hemeproteínas. As Hemeproteínas são um grupo de proteínas especializadas que contêm como grupo prostético o Heme. O grupo Heme, por sua vez, é um complexo de protoprofirina IX e íon ferroso Fe2+.

Falando mais aprofundadamente, o Heme é um grupo prostético que consiste em um átomo de ferro ferroso contido no centro de um anel orgânico heterocíclico, chamado tetrapirrol ou porfirina. A presença do ferro ferroso permite a ligação do oxigênio as células sanguíneas, uma parte dele se liga a um resíduo de histidina na proteína globina e a outra a uma molécula de oxigênio.

Exemplos de Hemeproteínas são Hemoglobinas e Mioglobinas.

Apesar de pertencerem ao mesmo “grupo” de proteínas, as globulares, há diferenças entre as Hemoglobinas e as Mioglobinas.

As Hemoglobinas possuem quatro cadeias polipeptídicas,  cada uma com um grupamento heme, e estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias; É, ainda, o transportador de oxigênio para as hemácias.

Já as Mioglobinas têm apenas estruturas primárias, secundárias e terciárias; Ao contrário das Hemeproteínas, possuem apenas uma cadeia polipeptídica.

Outra diferença entre elas é o local onde geralmente se encontram: As Hemoglobinas estão presentes no sangue, enquanto as Mioglobinas estão nas fibras musculares.

A mioglobina, como podemos observar na imagem, apresenta apenas um grupo Heme.
Já a hemoglobina, apresenta quatro grupos Heme. Podemos observar ainda as quatro cadeias polipeptídicas. 

 

A Mioglobina é uma molécula compacta, sua hemeproteína está presente nos músculos esqueléticos e também no coração. Tem apenas uma cadeia polipeptídica.

As Hemoglobinas são encontradas nos eritrócitos e são composta por duas cadeias alfa e duas cadeias beta, unidas por interações não covalentes.  

Mudanças estruturais podem levar a oxigenação ou a desoxigenação. Falamos que podem ficar na forma R e T (oxigenada e desoxigenada, respectivamente).

O oxigênio, então, pode se ligar tanto a hemoglobina quanto a mioglobina, no entanto, há diferenças nessas ligações: Por haver apenas um grupo heme nas miglobinas, elas poderão ligar-se com apenas uma molécula de oxigênio. Já a hemoglobina, por ter quatro grupos, pode se ligar com quatro moléculas de oxigênio.

Há fatores que podem influenciar essa ligação do entre hemoglobina e oxigênio, como:

A pressão do próprio oxigênio;

pH do ambiente;

Pressão do gás carbônico;

Disponibilidade de 2,3-bifosfoglicerato.

Além das proteínas globulares, existe também, como já dito acima, outro tipo de proteínas: as Proteínas Fibrosas. São proteínas com função estrutural, apresentam-se em forma cilíndrica longa e são pouco solúveis em água. Existem vários tipos, mas a queratina, o colágeno, a elastina e a tropomiosina são ótimos exemplos. São encontradas nas córneas, esclera (parte branca dos olhos), pele, dentre outras partes.

Colágeno: o tipo de proteína mais abundante e importante em nosso corpo. Responsável pela resistência e pela forma dos tecidos do nosso corpo. Existem mais de vinte tipos desta proteína.

Elastina: É uma proteína do tecido conectivo com propriedades semelhantes a borracha. Dá aos tecidos a capacidade de se esticarem sem que se rompam. Além disso, é quase insolúvel em água. Encontram-se nos pulmões, na pele, nas artérias e também nos ligamentos.

 

Ou seja, as proteínas são indispensáveis ao nosso organismo, por exercem funções fundamentais.

Referências: 
Princípios de bioquímica de Lehninger.

Postagem da Aluna Ana Isabela Costa